Das Protein Transthyretin ist im Blut am Transport von Thyroxin und Retinol beteiligt. Hierbei liegt es als Tetramer vor, das zwei Bindungsstellen für diese Moleküle aufweist, die jedoch meist nicht alle besetzt sind.1 Bei Patient:innen mit einer ATTR-CM sind die TTR-Proteine nicht stabil und zerfallen vorzeitig in ihre Monomere, wobei aufgrund einer Fehlfaltung unlösliche Amyloidfibrillen entstehen. Diese reichern sich im Herzmuskel an und beinträchtigen seine Funktion in immer stärkerem Maße, bis es zur Herzinsuffizienz kommt.1,2
Die Instabilität des TTR kann durch eine Vielzahl vererbter Punktmutationen verursacht werden. Deutlich häufiger findet man sie jedoch bei meist älteren Menschen, bei denen das unveränderte Wildtyp-Protein aus bisher nicht ganz klaren Gründen vorzeitig zerfällt.1,2
Tafamidis 61 mg bindet selektiv und hochaffin an eine der freien Bindungsstellen mutierter und Wildtyp-TTR-Proteine und verhindert so den vorzeitigen Zerfall der Tetramere.1,2,3
Sowohl die hereditäre als auch die Wildtyp-Form der Erkrankung sind heute durch die Gabe des TTR-Stabilisators Tafamidis 61mg (Vyndaqel®) behandelbar.
Dabei ist der Erfolg umso größer, je früher der Einsatz des Stabilisators erfolgt.4 Umso wichtiger ist daher eine möglichst frühzeitige Diagnose der Erkrankung
Erfahren Sie in diesem Video alles Wesentliche zum Wirkmechanismus von Vyndaqel® und zu dem Krankheitsbild der ATTR-Amyloidose.